Rakenne, yhdisteet ja päätyyppiset hemoglobiinit

Verenkiertojärjestelmä hoitaa liikennettätoiminto kaikkien lämminveristen eläinten ruumiissa, joka tuottaa ravinteita ja happea kudoksiin. Hapen ja hiilidioksidin kuljetus suoritetaan punaisten verisolujen ansiosta, jotka sisältävät tärkeän aineen - hemoglobiinin. Tässä artikkelissa tarkastellaan hemoglobiinin tyypit ja yhdisteet.

Mikä on hemoglobiini?

Hemoglobiini on erytrosyyttien osa,jotka kuuluvat proteiiniryhmään. Se koostuu 96% globiiniproteiinista ja 4% aineesta, jossa on 2-valenttinen rauta-atomi - hemi. Erytrosyytin 1 solussa se sisältää noin 280 miljoonaa molekyyliä, jotka muodostavat veren punaisen värin.

Hemoglobiinin pääasiallinen ominaisuus on kykyrauta kaasujen liittämiseksi ja katkaisemiseksi muodostaen hapen liikkeen keuhkoista kudoksiin ja hiilidioksidista kudoksista keuhkoihin. Näin ollen sen rooli kaasun vaihdossa kehossa on korvaamaton.

Ihmisen hemoglobiinin rakenne ja tyypit

Ihmisen kehityksen eri vaiheissahemoglobiinin koostumus eroaa polypeptidiketjujen rakenteessa. Riippuen siitä, mikä polypeptidiketju sisältää hemoglobiinirakenteen, hemoglobiinilajit ihmisillä ovat seuraavat:

1. Aikuisen hemoglobiinin (HbA) esiintyymääräävä määrä (noin 98 - 99% veren kokonaismäärästä) aikuisilla. HbA koostuu 2 ja 2 polypeptidiketjuista. Jokainen aminohapon spiraali sisältää hemekomponentin, jolla on atomi, joka on vastuussa happimolekyylin affiniteetista. HbA: lla on pienempi affiniteetti happea kuin muilla hemoglobiinityypeillä, mutta samanaikaisesti se on resistentteempi pH: n ja t: n vaihteluille.
2. Sikiöön (HbF) syntetisoidaan jo sikiössäÄidin kohdusta raskaudesta 6-7 viikkoa, jonka jälkeen se korvasi HbA: lla. Jo 1 kuukauden elämän hidastaa synteesi HbF yhteensä veren tilavuus kasvaa, parantaa ja HbA synteesi että kolmen vuoden lapsen elämän tulee prosenttiosuus veren koostumus aikuisen. Sikiön hemoglobiini aikuiselta eroaa globiiniketjujen koostumuksesta, ketjun sijaan spiraalityyppi on läsnä tässä. HbF: n verrattaessa HbA: ta kohtaan on vähemmän vastustuskykyä veren pH: n muutoksissa ja kehon lämpötilan vaihteluissa.
3. Empiirinen (HbE). Hengitysproteiinin primaarimuoto tuotetaan alkioon jo ennen istukan muodostumista (jo ensimmäisellä raskausviikolla) ja kestää jopa 6-7 viikkoa. Rakenne eroaa ketjujen ja f-tyyppien läsnäolosta.

Hemoglobiinin patologiset tyypit

Useissa tapauksissa, geneettisten vikojen vaikutuksen alaisenaesiintyy hemoglobiinisolujen epänormaali synteesi. Fysiologisten hemoglobiinin patologiset tyypit eroavat polypeptidisidosten koostumuksesta tai pikemminkin niiden mutaatiosta.

DNA-mutaation seurauksena komponenttien synteesierytrosyyttejä ei suoriteta glutamiinilla vaan valiinilla. Tämä "henkilöstön" korvaaminen johtaa tyypin 2 proteiinirakenteen muodostamiseen pinnalla "tahmealla" laastarilla, joka kykenee omaksumaan itsensä kaltaiset rakenteet. Niinpä HbS-molekyylien polymerisaatio tapahtuu ja sen seurauksena raskaiden ja huonosti kuljetettujen punasolujen sedimentaatio verisuonissa. Tätä poikkeamaa kutsutaan "sirppisoluanemiaksi".

Hemoglobiinipitoisuuden normit ihmisillä

Valkuaisen hengityselinten rakenteet veressä voivat erota sukupuolesta, ikäryhmästä, elämäntavoista ja muista ominaisuuksista, kuten raskaudesta.

Hemoglobiinin normaaliarvot veressä, joita ei pidetä patologisena poikkeamana:

• Miesten kohdalla se on 130-150 g / l.
• Naisilla se on 120-140 g / l.
• Lapset alle 100-140 g / l ja ensimmäisetKuukausi, nämä arvot voivat nousta jopa 220 g / l sikiön hemoglobiinin lisääntyneen pitoisuuden vuoksi. 1-6-vuotiaat lapset - 110-145 g / l ja 6-vuotiaat - 115-150 g / l riippumatta lapsen sukupuolesta.
• Raskauden aikana HbA: n pitoisuus pienenee 110 g / l: aan, mutta sitä ei kuitenkaan pidetä anemiaksi.
• Ikääntyneillä ihmisillä trendi on 5 yksikön aleneva trendi ilmoitetusta kurssista riippuen potilaan sukupuolesta.

Ikärajan mukaan veren koostumus vaihtelee,joka sisältää samanaikaisesti eri hemoglobiinin. Esimerkiksi aikuisen ihmisen luonnollinen suhde on 99% HbA ja enintään 1% HbF. Alle prosenttiosuus HbF on paljon suurempi kuin aikuisilla, koska asteittainen hajoaminen aluksi käytettävissä oleviin sikiön hemoglobiinin.

Fysiologiset muodot

Koska hengitysvärinen pigmentti on jatkuvaosallistuu kaasunvaihtoprosesseihin elimistössä, sen pääominaisuus on kyky muodostaa yhdisteitä eri kaasujen molekyyleillä. Tällaisten reaktioiden seurauksena syntyy fysiologisia hemoglobiinityyppejä, joita pidetään normaaleina.

• Oksihemoglobiini (Hb) - yhdiste, jossa on molekyylihappea. Prosessi tapahtuu hengityselimissä, keuhkojen alveoleissa. Hapettuneet punasolut kutistavat veren punaisen värin, nimeltään valtimot ja liikkuvat keuhkoista kudoksiin rikastuttaen niitä hapella, joka on välttämätöntä oksidatiivisille prosesseille.
• Deoksihemoglobiini (HbH) - hemoglobiini heikentynyt muodostuu silloin, kun punaisiset elimet tuottavat happea kudoksiin, mutta heillä ei ole vielä ollut aikaa poistaa hiilidioksidia niistä.
• Karboksihemoglobiini (Hb) muodostuu erittymisen jälkeenhiilidioksidia kudoksista ja tuoda sen keuhkoihin, täydentämällä ihmisen hengittämistä. Karboksihemoglobiini antaa laskimoveren tummaa väriä - viininpunainen.

Patologiset yhteydet

Eryytosyytit voivat kiinnittää paitsi kaasuja,osallistuvat hengitysprosessiin, mutta myös muut muodostavat hemoglobiinin patologisia muotoja, jotka ovat vaarallisia ihmisten terveydelle ja jopa elämästä. Näillä yhdisteillä on alhainen hajoamisaste, minkä vuoksi ne aiheuttavat kudosten happea nälkään ja hengityselinten vakavia rikkomuksia.

• Carbhemoglobin (HbCO) on erittäin vaarallinen yhdistehiilimonoksidia hengittävän henkilön veressä. Estää punaisten ruumiiden kyvyn kuljettaa happea kudoksiin. Jopa vähäinen hiilimonoksidin pitoisuus ilmassa 0,07% voi johtaa tappavaan lopputulokseen.
• Methemoglobiini (HbMet) muodostuu myrkytyksestänitrobentseeniyhdisteitä, joista esimerkkejä ovat hartsien, estereiden, selluloosan alifaattiset liuottimet, joita käytetään laajasti tekstiiliteollisuudessa. Nitraatteja hemoglobiinin kanssa vuorovaikutuksessa muuttavat hemessä olevan valenssirenkaan 3 valenssiruuteen, mikä johtaa myös hypoksiaan.

Hemoglobiinin diagnosointi

Glinkin hengityselinten pitoisuuden havaitsemiseksirakenteita ihmisen veressä tehdään kvalitatiivisia ja kvantitatiivisia analyysejä. Hemoglobiinia tutkitaan myös siinä olevien rautaionien määränä.

Tärkein kvantitatiivinen määritysmenetelmäHemoglobiinin pitoisuus tänään on kolorimetrinen määritys. Se on biologisen materiaalin värikylläisyyden tutkiminen, kun siihen lisätään erityinen reagenssi.

Laadulliset menetelmät sisältävät verikokeensen sisällöstä HbA: n ja HbF: n suhde. Myös kvalitatiivinen analyysi sisältää glykosyloidun hemoglobiinin molekyylien veren veren määrän määrittämisen (hiiliyhdisteitä) - menetelmää käytetään diabeteksen diagnosointiin.

Epänormaali hemoglobiinipitoisuus

HbA: n tasapaino voi vaihdella sekä alla että yllänormi. Joka tapauksessa tämä johtaa kielteisiin seurauksiin. Kun HbA vähenee vakiintuneen normin alapuolella, syntyy patologinen oireyhtymä, jota kutsutaan "raudan puutosanemian" varalta. Se ilmaistaan ​​pahoinpitelyn, vahvuuden menettämisen ja epäilemättä. Ne vaikuttavat negatiivisesti hermostoon, joka on erityisen vaarallista lapsuuteen, koska se on usein syy psyko-moottorin kehityksen viivästymiseen.

Kohonnut hemoglobiini ei ole erillinense on pikemminkin oireyhtymä, joka ilmaisee erilaisia ​​patologioita, kuten diabetes mellitus, keuhkojen vajaatoiminta, sydänsairaus, munuaissairaus, foolihapon tai B-vitamiinien ylikuormitus, onkologia jne.